Активация каталазы или ГПД зависит как от локализации обоих ферментов в клетке, так и от содержания в ней Н2О2. Ранее существовала точка зрения, что каталаза может вступать в действие лишь при очень высоких концентрациях Н2О2 в клетке, а в физиологических условиях функцию ее разложения выполняет ГПД, т.е. практически ставился вопрос: какой фермент является ведущим в регуляции внутриклеточного уровня Н2О2? Однако после работ Ошино и Чанса стало ясно, что оба фермента ответственны за процесс, контролирующий поддержание стационарной концентрации Н2О2 на различных субклеточных уровнях и в разпых типах клеток. Каталаза особо эффективна при наличии больших количеств Н2О2, генерируемой в пероксисомах.

ГПД способна не только утилизировать гидроперекиси, но и метаболизировать Н2О2 в цитозоле и митохондриях. ГПД способна не только утилизировать гидроперекиси, но и метаболизировать Н2О2 в цитозоле и митохондриях. В метаболизме Н2О2 ни один энзиматический путь не исключает другой. В обычных физиологических условиях эндогенная перекись водорода образуется главным образом в пероксисомах, где 90% ее разлагается каталазой.

Однако небольшая ее часть может, видимо, диффундировать в цитозоль и метаболизироваться в системе ГПД. То же самое наблюдается в присутствии экзогенно введенного гликолата — субстрата гликолатоксидазной реакции в пероксисомах; Основная часть Н2О2 и в этом случае взаимодействует с каталазой. Однако активность ГПД также усиливается Преимущественная активация каталазы происходит и при окислении гипоксантина Н2О2-генерирующим ферментом цитозоля ксантиноксидазой.